Химические основы биологических процессов. Часть 2. Энзимология

Темы контрольной работы №1.

1. Что такое ферменты? Из каких источников их выделяют? Какие сложности возникают при выделении ферментов? Какие методы применяют для выделения, очистки и контроля чистоты ферментных препаратов.
2. Принципы, лежащие в основе классификации ферментов. Номер фермента. Приведите примеры ферментов из класса [ гидролаз | оксидоредуктаз ] и катализируемых ими реакций.
3. Небелковые компоненты ферментов, их роль в структуре и функции. Приведите примеры.
4. Что такое посттранcляционная модификация белков? Перечислите основные типы и приведите примеры. Какова роль посттранcляционной модификации?
5. Что такое химическая модификация белков? Для чего она может применяться? Какие функциональные группы в молеулах белков проще всего поддаются химической модификации? В каких аминокислотных остатках содержатся данные функциональные группы? Приведите примеры рекаций модификации тиольной и аминогрупп. Чем отличется химическая модификация белков от посттранcляционной модификации?
6. Протеиногенные аминокислоты (необходимо знать их названия и структурные формулы). Свойства свободных аминокислот в водном растворе. Примерные значения pKa основных функциональных групп. Зависимость среднего заряда молекулы от pH. Изоэлектрическая точка. Классификация аминокислот по свойствам бокового радикала (неполярные, полярные незаряженные, ароматические, положительно и отрицательно заряженные).
7. Основные уровни структурной организации белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры). Какие виды связей и взаимодействий принимают участие в поддержании каждого уровня структурной организации? Основные свойства этих связей (взаимодействий) и вличние свойств окружающей среды на их силу. Примерные значения энергии единичного взаимодействия для всех типов связей. Основные виды вторичной структуры: α-спирали и β-листы (складчатые слои). Локализация аминокислотных остатков в водорастворимых глобулярных белках. Экспериментальное определение величины гидрофобности (параметр гидрофобности Ганша).
8. Фракционирование белков при помощи солей и других веществ влияющих на их растворимость. Основные виды хроматографии, применяющиеся при разделении белков (ионообменная, гидрофобная, гельпроникающая и афинная).
9. Электрофорез белков (нативный и в денатурирующих условиях). Изоэлектрическое фокусирование. Создание градиента pH при помощи амфолитов.